Это и есть уравнение Михаэлиса-Ментен.

Вариант 3.

Уравнение Михаэлиса – Ментена, его вывод и анализ приложенности к описанию зависимости исходной скорости ферментативных реакций от концентрации субстрата.

ВЫВОД И АНАЛИЗ УР МИХАЭЛИСА-МЕНТЕН

Михаэлис и Ментен представили, что мех-м ферм р-й описывается моделью:

(2.1)

При формулировке кинетического выражения для скорости ферментативной реакции Михаэлис и Ментен сделали три допущения:

1) Стационарное состояние Это и есть уравнение Михаэлиса-Ментен. реакции в момент равновесия, когда скорости образования и расходования ES равны;

2) Весь фермент в критериях насыщающих концентраций субстрата преобразуется в энзимсубстратный комплекс ES;

3) Если весь фермент в виде ES, то быстроту реакции максимальна и Vmax=k2[ES].

Образование ES: [ES]=k1[S][E] (I)

Расходование ES: [ES Это и есть уравнение Михаэлиса-Ментен.]=k-1[ES]+k2[ES] (II)

Приравнивая выражения (I) и (II) и сокращая обе части на k1 получаем:

[S][E] = [ES](k-1 + k2)/k1 = [ES]Km, где Km = (k-1 + k2)/k1

Выразим сбалансированную концентрацию [E] через исходную [Eo]: [E] = [Eo] - [ES]

[S]([Eo]-[ES])= [ES]Km, переносим [S] в Это и есть уравнение Михаэлиса-Ментен. правую часть выражения и делим обе части на [ES]:

[Eo]/[ES]=Km/[S]+1= (Km+[S])/[S] (III)

Так как тяжело (если не нереально) измерить [ES], произведем подмену с учетом того, что в насыщающих концентрациях [S] весь [Eo] перейдет в [ES] и наибольшая скорость при всем этом будет равна Vmax=k Это и есть уравнение Михаэлиса-Ментен.2[ES]=k2[Eo].

В это время быстроту реакции равна V=k2[ES]. Через отношение этих скоростей выразим [Eo]/[ES]:

V/Vmax= [ES]/[Eo]

В уравнении (III) произведем подмену дела [Eo]/[ES] на Vmax/V и получаем:

V = Vmax[S]/(Km+[S])

Это и есть уравнение Михаэлиса-Ментен.

Ограничения Это и есть уравнение Михаэлиса-Ментен. кинетики Михаэлиса-Ментен

Михаэлис и Ментен вывели уравнение с учетом 2-ух догадок (стремительно устанавливающееся равновесие и излишек субстрата). Позже было показано, что уравнение справедливо, другими словами отлично обрисовывает реакцию, при выполнении всех последующих критерий.

7 главных постулатов для выполнения уравнения Михаэлиса-Ментен.

1. В процессе реакции появляется кинетически устойчивый фермент-субстратный комплекс Это и есть уравнение Михаэлиса-Ментен..

2. Определяемая при помощи уравнения константа Кs является константой диссоциации фермент-субстратного комплекса: это справедливо, только если k2<< k1, k-1.

3. Концентрация субстрата не изменяется в процессе реакции, другими словами [ S ] = [ S ] 0.

4. Продукт реакции стремительно отщепляется от фермента, другими словами реакция двухстадийная.

5. 2-ая стадия реакции необратима. Потому что это фактически не Это и есть уравнение Михаэлиса-Ментен. выполнимо, мы принимаем во внимание только исходные скорости.

6. C каждым активным центром фермента связывается только одна молекула субстрата.

7. Для всех реагирующих веществ заместо активностей можно использовать их концентрации

V = Vmax[S]/(Km+[S]) - ур михаэлиса-ментен

Граф зав-сть для ур имеет вид: Кривая уравнения Михаэли-са-Ментен: гиперболическая зависимость исходных скоростей катализируемой ферментом Это и есть уравнение Михаэлиса-Ментен. реакции от концентрации субстрата.

Константа Михаэлиса измеряется в молях на литр и бывает от 10-2 до 10-7, чем меньше Кm, тем активнее фермент. При V=1/2Vmax, имеем Km = [S]. Но, определение Vmax проблемно по асимптоте. Для устранения этого неудобства ЛАЙНУИВЕР и БЭРК приравняли оборотные зависимости левой и правой частей уравнения Это и есть уравнение Михаэлиса-Ментен..

Своеобразие проявления второго закона термодинамики в био системах.

dS >= dQ/dt

- ограничивает переход какой –или Е в работу либо в другой тип энергии. Ни какой тип Е не может перейти в работу с КПД – 100%.

Положения:

1) не может быть перевести тепло от более прохладной системы к более жаркой без Это и есть уравнение Михаэлиса-Ментен. соответственных конфигураций в этих системах и в окр. среде, т.е нельзя закипятить стакан с водой в холодильнике.

2) Самопроизвольно могут протекать только те процессы, которые связаны с переносом Е от более высочайшего уровня к более низкому, т.е. по градиенту.

3) Нереально совершить работу против градиента без соответственных конфигураций.

Градиент Это и есть уравнение Михаэлиса-Ментен. - векторная величина, разность величин того либо другого параметра в 2-х точках, отнесенных к расстоянию меж ними. Градиент концентрации – это концентрация «в» и «извне» на толщину мембраны (осмотич. градиент, концентрационный гр. (транспорт ионов и др. в-в), электронный гр.).

Все процессы, протекающее в природе, подчиняются первому закону ТД, но не всякий Это и есть уравнение Михаэлиса-Ментен. вероятный процесс осуществим на практике. Исходя из первого закона, нельзя найти направление самопроизвольного процесса. 2-ой закон ТД позволяет предсказать направление пр-са при данных усл.. В отл. от 1 закона ТД он не носит всеобщего нрава и применим только к сист., сост. из огромного числа частиц.

14. Подтверждения применимости второго закона Это и есть уравнение Михаэлиса-Ментен. ТД к биосистемам.

Применимость второго закона ТД к биосистемам:

1. 2-ой закон ТД был сформулирован для характристики изолированных систем. Реальные био системы являются открытыми.

2. Значение энтропии строго определено для сбалансированного состояния. Био системы в собственном развитии проходят через целый ряд неравновесных состояний.

Развитие орг-мов сопровождаются усложнением их организации – это самопроизвольное ↓ энтропии Это и есть уравнение Михаэлиса-Ментен. живых систем. В реальных усл. развитие орг-мов, сопр-ся ↓ общей величины их энтропии за счет того, что в др. участках наружной среды идут сопряженные процессы с обр-нием положительной энтропии. Суммарное изменение энтропии в системе организм + наружняя среда всегда положительно.

Био системы характеризуются наличием огромного кол-ва Это и есть уравнение Михаэлиса-Ментен. градиентов (осмотический, электронный, концентрационный). Градиент какого-нибудь т/д параметра меняется с расстоянием. Биосистема способна совершать работу, если в ней имеется градиент. Градиент – типичное депо энергии.

Совершение работы в системе связано с реализацией этой свободной энергии. Если совершается работа, то градиент, за счет Е которого это происходит, ↓, но Это и есть уравнение Михаэлиса-Ментен. параллельно появляется другой градиент обратной направленности. При необратимых пр-сах величина второго градиента будет меньше, чем величина первого.

Вариант 1.

Закон термодинамики, закон Гисса, термодинамическое равновесие, стационарные системы.

8. 1-ый закон ТД в биологии; подтверждения его применимости к живым системам. Своеобразие проявления первого закона ТД в биосистемах.

Закон: работа совершаемая системой Это и есть уравнение Михаэлиса-Ментен. = разности м/у количеством теплоты, сообщаемой системой и конфигурацией её внутр. Е: ∆А = ∆Q - ∆U. Закон – это количественная форма закона сохранения энергии. Кол-во теплоты, поступающей в систему расходуется на ↑ внутр. Е системы за вычетом совершенной работы.

Внутренняя Е (U) – сумма (совокупа) всех типов Е и взаимодействий входящих в Это и есть уравнение Михаэлиса-Ментен. систему частиц. (Е вращательного движения атомов, Е взаим-вия водородных атомов).

Работа биоситемы может совершаться за счёт энтропии и внутр. Е (но не внеш. теплоты, т.к. если б можно было за счёт притока из вне биосист. нагревались бы 1740С, см. ниже в этом же вопросе – это типа своеобразие закона) (это Это и есть уравнение Михаэлиса-Ментен. следствие 1 закона).

Подтверждение справедливости закона для био систем: 1780 Лавуазье и Лаплас опыт с морскими свинками. Е хим. связей в белках, жирах и углеводах перебегает в термическую – способ непрямой (?) калориметрии. Свинок кормили – измеряли тепло, столько же хавчика сжигали – тоже измеряли, сравнили, получили числа 1-го порядка. По умному Это и есть уравнение Михаэлиса-Ментен.: совпадение термических эффектов при прямом сжигании товаров и при их окислении в орг-ме морской свинки свид-т о том, что пути перевоплощения прод-в питания в метаб-ких процессах и хим. р-циях вне живой клеточки яв-ся эквивалент-ми исходя из убеждений суммарных термических эффектов. Живы орг-мы не Это и есть уравнение Михаэлиса-Ментен. являются источником новейшей Е. Окисление поступающих в живой организм пит. в-в приводит к высвобождению в нем эквивалетного к-ва Е.

Еще док-во: работа мускулы при 250С (289К = Т), КПД = 30% = 1/3.

КПД = Т1-Т2/Т1.

1/3 = Т1-298К/Т1.

1/3 = 1- 298/ Т1.

-2/3 = - 298/ Т1.

2/3Т1 = 298.

Т1 = (298*3) /2 = 447К = 1740С.

Способ прямой калориметрии Это и есть уравнение Михаэлиса-Ментен. исполь-ся и на человеке (Этуотер). Исполь-ся герметичная камера: ч/з систему труб подается определ. кол-во О2, считают сколько выд-ся СО2, Н2О и т.д. есть датчики на t. Ограничения: 1) живой объект не должен копить массу и расти. 2) живой организм не должен совершать работу (физ. нагрузку Это и есть уравнение Михаэлиса-Ментен.). Кол-во Е, поглощенной за день чел. орг-мом совместно с пит. в-ми, равно выделенной за это время теплоте. След-но, закон справедлив для живой. орг-мов.

Способ непрямой калориметрии: С полным и неполным газовым анализом. Ввели коэффициент: при расщеплении 1 мол-лы глюкозы исп-ся 6 мол-л О2, а Это и есть уравнение Михаэлиса-Ментен. выделяется 6 мол-л СО2, 6 мол-л Н2О и 678 кал. ДК = выд СО2 в ед времени / погл О2 в ед времени. Создают сопоставление состава и объема вдых. и выдых. воздуха. Исп. мешок Дугласа. Для анализа исп. газоанализаторы: ГА Холдейна: система стеклян. трубочек, погл-щая CO2 и O2. На Это и есть уравнение Михаэлиса-Ментен. данный момент ГА с поглощением световых потоков. Обычный дых. коэфф. 0,85±0,03. Нахождение КЭК (калориметрический эквивалент кислорода) – численно равен кол-ву Е, высвобождающейся в организме при потреблении 1 л О2. В клинических критериях исп. неполный ГА, не считают СО2. Считают объем поглощенного О2 с пом. спирографа. Диаграмма под наклоном, из замкнутой Это и есть уравнение Михаэлиса-Ментен. системы равномерно уходит О2.

10. Закон Гесса, его применимость к биопроцессам.Следствие закона Гесса, его практическое значение.

Теплоту у теплокровных раздел. на 2 типа:1) первичная (осн. обмен, Q, кот. выд-ся сходу после поглощения еды при взаимод. с О2, т.е выд-ся в рез-те протекания биохим. проц-ов. В живых Это и есть уравнение Михаэлиса-Ментен. орг-мах неважно какая хим. р-ция идет с КПД < 100%.) и вторичная (=активная, Q, выд-ся сходу после поглощения еды только при активной работе, в экстрем. критериях, т.е при расщеплении зап. пит. в-в. (АТФ, креатинфосфат). Организм в равновесии в норм. сост.: первичная = вторичная. В критич. состоянии преобладает Это и есть уравнение Михаэлиса-Ментен. вторич. теплота (переохлаждение при купании – холодовая дрожь; переход метаб. на Е-невыгодный путь, когда Е не зап-ся, а расх-ся на рассеивание тепла).

Закон: термический эффект хим. р-ции, который развивается ч/з определённое количество стадий, не находится в зависимости от пути перехода, а зависит только от теплосодержания Это и есть уравнение Михаэлиса-Ментен. начальных и конечных товаров р-ции. 1836 г – рус. академик.

Практич. применение: 1) можно высчитать термические эффекты процессов, которые не могут протекать на физическом уровне. 2) может быть высчитать тепл. эффект р-ций и образование товаров, кот мы не м. опр-ть на практике (обр-ие СО из С). Ств. + О Это и есть уравнение Михаэлиса-Ментен.2 = СО2 + 97 ккал/моль; СО + 1/2 О2 = СО2 + 68 ккал/моль; Ств. + 1/2 О2 = СО + 29 ккал/ моль. 3) расчёт калорийности продукта.

Т.е. закон Гесса дает возможность рассч. тепл. эф. пр-сов в тех случаях, когда их тяжело измерить в определён. усл-ях либо когда в этих усл-ях нельзя выполнить этот пр-с. Термический Это и есть уравнение Михаэлиса-Ментен. эффект р-ции – мах кол-во теплоты, выд-ся в необратимом процессе при p = const либо V = const, если все в-ва имеют схожую t и отсутствуют другие виды работ, не считая работы расширения. Стандартным состоянием – сост. системы, выбираемое как точка отсчета при оценке ТД величин, т.к. не м.б Это и есть уравнение Михаэлиса-Ментен.. рассчитаны абсолютные значения энергий Гиббса, энтальпий и других ТД функций для данного в-ва. Ст. сост. хар-ся станд. усл. – t= 25С (298.15 К) и давление 1 атм. Термические эффекты, отнесённые к этим условиям - это станд. термические эффектами. Ст. сост. для обычных в-в - это устойчивое фазовое и хим Это и есть уравнение Михаэлиса-Ментен.. сост. элемента при данной t. Для расчета термического эффекта хим. р-ций исп. термохим. уравнения, в каких непременно указывается агрегатное сост. реагирующих в-в и товаров р-ции; для тв. в-в указывается их полиморфная модификация: С-графит, С-алмаз. Указывается термический эффект р-ции либо изменение энтальпии хим. р-ции Это и есть уравнение Михаэлиса-Ментен., рассчитанное для стандартных критерий. Базу всех термохим. расчетов составляет закон Гесса, который можно представить в виде:

QV = ∆U, V = const, QP = ∆H, p = const.

Следствия из закона Гесса:

1). Термический эффект р-ции = разности сумм теплот обр-ния товаров р-ции и сумм теплот обр-ния исходних Это и есть уравнение Михаэлиса-Ментен. в-в при станд. усл., умноженных на надлежащие стехиометрические коэффициенты.

∆ rH0298 = ∑ vi∆f H0298 (продукты) - ∑ vi∆f H0298 (начальные)

символ «o» значит станд. усл., f – “formation” (образование).

Станд. теплота обр-ния в-ва – это теплота р-ции обр-ния в-ва из обычных веществ, устойчивых при данных критериях.

2). Термический эффект р-ции Это и есть уравнение Михаэлиса-Ментен. при станд. усл. = разности м/у суммой теплот сгорания исх. в-в и суммой теплот сгорания товаров р-ции, умноженных на надлежащие стехиометрические коэффициенты.

∆ rH0298 = ∑ vi∆с H0298 (начальные) - ∑ vi∆с H0298 (продукты)

Станд. теплота сгорания – теплота, выд-ся при сгорании в атмосфере О2 1 моля в Это и есть уравнение Михаэлиса-Ментен.-ва при станд. усл. до высших оксидов. Все участники р-ции д.б. в устойчивых агрегатных сост.

В хим. ТД в большинстве случаев рассматриваются изобарные процессы (p = const), для кот. QP = ∆H. => термин «тепловой эффект р-ции» подменяют термином «энтальпия р-ции». Энтальпия р-ции – это изменение энтальпии системы при Это и есть уравнение Михаэлиса-Ментен. протекании хим реакции. Она может быть больше нуля либо меньше нуля. Если ∆H > 0, то Q > 0 (эндотермические реакции).

Если ∆H < 0, то Q < 0 (экзотермические реакции).

16. Стационарное состояние живых ТД систем, его отличие от ТД равновесия; баланс энтропии и свободной энергии. Условия перехода живых систем на новый стационарный уровень.

(+ см вопрос Это и есть уравнение Михаэлиса-Ментен. 17)

Стационарное сотояние:

Находится в зависимости от 3-х характеристик: -S (энтропия), -U (своб. E), -t (время).

Стац. сост. – сост., когда характеристики системы (U, S) с теч. времени остаются постоянными, но происходит обмен в-вом и Е, т.е. сост. сист. при кот. не происх. изм. ТД характеристик.

Изолированные сист.: ∆S=0 либо >0.

Для Это и есть уравнение Михаэлиса-Ментен. сбалансированного сост. S стремится к мах, U=0. Стац. сост. отличается тем, что S ≠ мах, а является неизменной величиной, S=const, U не приравнивается 0, U=const. Ежесекундный прирост энтропии стремится к min. Неважно какая жива система может находиться исключительно в стац. сост. Если достигнуто состояние ТД равновесия - это Это и есть уравнение Михаэлиса-Ментен. уже не жива система. Качество стационарного состояния может быть разным.

В открытых системах:

S состоит из 2-ух характеристик.

Si – снутри самой сист., S - самой системы, Se – наружняя среда.

dS=dSi+dSe (d – это ∆ - это изменение)

Когда dSe > dSi и dSe < 0, тогда dSe < 0 – «нек» энтропия, негативная, в эволюц. плане деградирует Это и есть уравнение Михаэлиса-Ментен. система, напр. паразиты.

В случае изомерной живой системы - она не обменивается Е и в-вом, т.е. только dS=dSe

Прирост S - необратимость протекания процесса.

dSe<0: может быть 3 ситуации

1.Приток наружной энтропии отрицателен и по модулю превосходит конфигурации внутренней Si dS<0

нервный импульс.

2. dSe<0, по мoдyлю=dSi

dS=O

Типично для стационарного состояния системы dS=dSi Это и есть уравнение Михаэлиса-Ментен.+dSe=O

3. dSe<0 и по мoдyлю 0.

Состоянию ТД равновесия - типично мах значение S (S=max), U=0, т.е. Е, которая расходуется на совершение А.

Сходство: стац. и сбалансированное состояния не зависят от времени.

Отличия стац. сост. от равновесия (из конспекта):

1) своб. Е (∆G) в стац. сост. есть величина неизменная во времени Это и есть уравнение Михаэлиса-Ментен. и не равна 0. В ТД равн. ∆G=const, но ∆G =0 => открытые сист., если вывести из стац. сост. могут совершать работу; при ТД равновесии не способны совершать работу.

2) энтропия. В стац. сост. =const, но она не max. (∆G) ∆S ≠ max = const.

3) !!! в стац. сост. проявляется кинетический параметр (фактор) (изменение энтропии во времени) dS Это и есть уравнение Михаэлиса-Ментен./dt = dSi/dt + dSe/dt.

Стационарное состояние:

* неизменный обмен энергией с окружающей средой

* повсевременно тратится свободная энергия на поддержание состояния

* т/д потенциалы постоянны, G и F не равны 0

* энтропия постоянна, но не максимальна

* градиенты находятся

Термодинамическое равновесие

* отсутствует поток вещества и энергии в окружающую среду и назад

* на поддержание этого состояния Это и есть уравнение Михаэлиса-Ментен. не затрачивается свободная энергия

* работа возможности системы равна 0, т/д потенциалы равны 0

* энтропия максимальна

* в системе отсутствуют градиенты

Переход на новый стац. уровень:

2 пути: 1) «овершот» - по нему перебегают живы организмы при изм внеш. усл. (приспособление). График.

Нижняя стрелочка – это старенькый стац. уровень.

Верхняя стрелочка – это новый стац. уровень.

2) «ложный старт» - усиление либо уменьшение О Это и есть уравнение Михаэлиса-Ментен.2, выкармливание лука с О2 и без. График. С О2 – аэробный распад углеродов. Без О2 – обмен в-в перебегает на анаэробный путь. А если позже опять дать О2 – то получится график 2 (то что обведено кружочком – там осущ-ся ликвидирование товаров анаэробного пути). Пример для чела: пока не расщепится молочная к-та Это и есть уравнение Михаэлиса-Ментен. производить работу далее нельзя.

17. Аксиома Пригожина и направленность эволюции биосистем. Энтропия и био прогресс.

(+ см вопрос 16)

Стац. сост. хар-ся min ежесекундным приростом энтропии (благодаря этому происходит эволюция).

Аксиома: при неизменных внеш. усл. в системе, находящейся поблизости положения ТД равновесия в стац. сост., скорость возрастания энтропии, за счёт Это и есть уравнение Михаэлиса-Ментен. необходимости внутр. процессов, воспринимает неизменное малое значение хорошее от нуля.

Либо: В стационарных состояниях при фиксированных наружных параметрах локальная продукция энтропии в открытой т/д системе стремится к наименьшему значению.

Энтропия – мера рассеивания свободной энергии, как следует неважно какая открытая т/д система в стационарном состоянии стремится к наименьшему Это и есть уравнение Михаэлиса-Ментен. рассеиванию свободной энергии. Если в силу обстоятельств система отклонилась от стационарного состояния, то вследствие рвения системы к малой энтропии, в ней появляются внутренние конфигурации, возвращающие ее в стационарное состояние.

Величина, кот это всё охарактеризовывает:

β= T* (dS/dt), где β – диссипативная фукнкция. β>0, min. С этим связан Аспект эволюции открытых систем: ∆β/dt Это и есть уравнение Михаэлиса-Ментен. < 0

Механизмы саморегуляции систем

Работают по принципу оборотной связи. Оборотная связь – это понятие, обозначающее воздействие выходного сигнала системы на ее рабочие характеристики. Различают положительную и отрицательную. "–" почаще встречается в биосистемах, ориентирована на понижение воздействия выходного сигнала на рабочие характеристики системы. "+" увеличивает воздействие выходного сигнала, в итоге чего система может выходить из Это и есть уравнение Михаэлиса-Ментен. данного состояния.

Гомеостаз – всепостоянство многих характеристик.

Фотосистема. Стадии

35. Биофизика фотосинтеза: физическая и физико-химическая стадии, квантовый выход. Расчёт КПД.

1 стадия – физическая – вкл. физ. по природе р-ции поглощения Е пигментами, запасание её в виде Е, электрического возбуждения и передвижения в обскурантистский центр. Р-ции очень резвые, скорость 10-15 – 10-9 с. Всё это происходит Это и есть уравнение Михаэлиса-Ментен. в светособирающих антенных комплексах.

2 стадия – фотохимическая – происходит всё в обскурантистских центрах, скорость 10-9 с. Е электрического возбуждения пигмента обскурантистского центра исп-ся для разделения зарядов. Электрон с высочайшим энерг. потенциалом передаётся на первичный акцептор. Обр-ся система с разделёнными зарядами (первичный акцептор «-», а обскурантистский центр «+»), которая содержит определённое количество энергии Это и есть уравнение Михаэлиса-Ментен. уже в хим. форме. => происходит преобразование 1-го вида Е в другой – это центральное событие фотосинтеза.

Физ-хим. суть фотосинтеза: Ф. – процесс преобразования электрической Е в Е хим. связей, сопровождающийся ↑ энергетического потенциала системы. Система является ТД открытой. При поглощении солнечного излучения растениями, водными растениями, нек. микро, растут уровни свободной Е Это и есть уравнение Михаэлиса-Ментен. (∆F) и общей энергии (∆U), в какой значительную часть составляет Е электрона: ∆F = ∆U - Т∆S

КПД процесса фотосинтеза составляет обычно 6-8%, у хлореллы он добивается 20-25%. Большая часть поглощённой листом энергии пропадает на термическое излучение. В энергию химич. связей врубается в ср. 1—2% поглощённой ФАР. Осн. показатель Ф.— его интенсивность, т. е Это и есть уравнение Михаэлиса-Ментен.. кол-во газа, поглощённого либо выделенного единицей массы либо поверхности листа в единицу времени. Интенсивность Ф. находится в зависимости от вида растений, состояния листьев, внеш. критерий (свет, СO2). Ф. лесных древесных растений в 5—8 раз ниже, чем Ф. травянистых растений открытых местообитаний.

Реакции, протекающие под воздействием светового излучения, именуются Это и есть уравнение Михаэлиса-Ментен. фотохимическими Основной закон фотохимии – закон квантовой эквивалентности (А. Эйнштейн, 1912 г): каждый поглощенный квант света hν вызывает изменение одной молекулы.

Важным параметром фотохимической реакции служит квантовый выход γ:

γ = число фотохим. перевоплощений/число поглощений квантов.

Зависимо от типа фотохимической реакции квантовый выход может изменяться в широких границах. Это связано с возможностью утраты Это и есть уравнение Михаэлиса-Ментен. поглощенной энергии до фотопревращения. Если время существования фотовозбужденной молекулы и скорость фотодиссоциации совпадают, то γ ~ 1. При γ >> 1 фотореакция идет по цепному механизму. А именно для реакции H2 + Cl2 = 2HCl γ = 105.

Типы фотохимических реакций:

1) Фотодиссоциация (фотолиз) приводит к разложению начального вещества, поглотившего световую энергию. Примерами реакции фоторазложения служат такие: разложение галогенидов серебра Это и есть уравнение Михаэлиса-Ментен. (база серебряной фото), фотолиз паров ацетона CH3CO CH3 → CO + другие продукты.

2) Фотосинтез приводит к образованию более сложных соединений. Примерами реакций фотосинтеза служат:

фотосинтез озона в верхних слоях атмосферы, создающий защитный озоновый слой:

О2→О +О - фотодиссоциация

О2+ О→ О3 - фотосинтез

фотосинтез органических соединений из углекислого газа, воды, минеральных веществ зеленоватыми растениями Это и есть уравнение Михаэлиса-Ментен.. А именно, синтез глюкозы может быть описан уравнением:

6СО2 + 6Н2О →глюкоза + 6О2

3) Фотохромизм – явление обратимого конфигурации пространственного либо электрического строения молекул под действием света, сопровождающееся конфигурацией расцветки вещества. На базе фотохромных материалов изготовляются линзы с переменным светопропусканием, оконные стекла, фотохромные системы на базе неких органических и координационных соединений.

Вариант Это и есть уравнение Михаэлиса-Ментен. 2.

Графическая зависимость быстроты реакции от субстрата, фермента и температуры

42 Зависимость скор р-ции от темп. Ур Аррениуса

Для свойства зависимости скорости хим реакции от температуры было введено понятие температурного коэффициента скорости (γ), равного отношению константы скорости при температуре (Т + 10) к константе скорости при температуре Т (т.е. γ указывает, во Это и есть уравнение Михаэлиса-Ментен. сколько раз меняется константа скорости при увеличении температуры на 10 градусов):

Температурный коэф. Вант-гоффа-Q10= V t+10/V t.

Экспериментально было установлено, что увеличение температуры на 10 К в области обыденных температур (≈ 300 К) наращивает скорость многих гомогенных реакций в 2 4 раза, т. е. для этих реакций γ = (2 4). Это правило именуется правилом Вант–Гоффа Это и есть уравнение Михаэлиса-Ментен..

В общем случае отношение констант быстроты реакции k2 и k1, определенных при 2-ух разных температурах Т2 и Т1, равно

.

Более точную зависимость быстроты реакции от температуры дает уравнение Аррениуса:

, (10.16)

где k — константа быстроты реакции, R — универсальная газовая неизменная, Е — энергия активации хим реакции. В случае обычных реакций величина Е указывает Это и есть уравнение Михаэлиса-Ментен., какой малой (лишней по сопоставлению со средней) энергией в расчете на 1 моль должны владеть реагирующие частички, чтоб они могли вступить в хим реакцию. В случае сложных реакций величина Е именуется эмпирической либо кажущейся энергией активации и в общем случае находится в зависимости от энергий активации отдельных стадий данной реакции.

Проинтегрировав уравнение Это и есть уравнение Михаэлиса-Ментен. (10.16), получим уравнение Аррениуса в интегральной форме:

, (10.17)

либо

,

где А — предэкспоненциальный множитель. Физический смысл А в случае обычных реакций: мономолекулярных — это частота колебаний по разрываемой связи (А  1013 сек-1), бимолекулярных — величина А пропорциональна общему числу столкновений меж молекулами реагирующих веществ (А  10-10  10-11 см3/(мол-л•сек).

Еще есть такое Ур-е: V Это и есть уравнение Михаэлиса-Ментен.= pZeEакт/RT, где р-стерический фактор, Z- число столкновений молекул, Еакт - энергия активации

Зависимость быстроты реакции от температуры дает уравнение Аррениуса:

, (10.16)

где k — константа быстроты реакции, R — универсальная газовая неизменная, Е — энергия активации хим реакции. В случае обычных реакций величина Е указывает, какой малой (лишней по сопоставлению со средней) энергией в Это и есть уравнение Михаэлиса-Ментен. расчете на 1 моль должны владеть реагирующие частички, чтоб они могли вступить в хим реакцию. В случае сложных реакций величина Е именуется эмпирической либо кажущейся энергией активации и в общем случае находится в зависимости от энергий активации отдельных стадий данной реакции.

Проинтегрировав уравнение (10.16), получим уравнение Аррениуса в интегральной форме Это и есть уравнение Михаэлиса-Ментен.:

, (10.17)

либо

,

где А — предэкспоненциальный множитель. Физический смысл А в случае обычных реакций: мономолекулярных — это частота колебаний по разрываемой связи (А  1013 сек-1), бимолекулярных — величина А пропорциональна общему числу столкновений меж молекулами реагирующих веществ (А  10-10  10-11 см3/(мол-л•сек).

Проинтегрировав ур-е (10.16) в границах температур от Т1 до Т2, получим:

. (10.18)

Энергию Это и есть уравнение Михаэлиса-Ментен. активации можно найти как аналитически по уравнению (10.18), так и графическим способом. Для этого следует знать ряд констант скоростей при различных температурах. Если реакция подчиняется уравнению Аррениуса, то зависимость lnk от 1/T должна выражаться прямой линией, что следует из уравнения (10.17) (рис. 7).

Для очень огромного числа реакций энергия активации находится в границах от Это и есть уравнение Михаэлиса-Ментен. 60 до 240 кДж/моль, т.е. приблизительно соответствует энергиям хим связей.

Энерг актив. Связана с Q10: Е=0,46T1*T2lgQ10

44 КИНЕТИКА ФЕРМЕНТ РЕАКЦИЙ, акт ферм, ед измерен акт и колич ферм.

ферм– это специальные органические катализаторы, синтезируемые живыми клеточками. Обычно все ферменты представляют собой белки с разными молекулярными массами Это и есть уравнение Михаэлиса-Ментен.: от 9 кДа до 1000 кДа. Каждый фермент катализирует определённую хим реакцию.

Субст- это вещества, с которыми происходит хим перевоплощение под действием ферментов. Субстратами ферментов могут быть как природные, так и химически синтезированные вещества.

Типы enz:

1. с 1 активным центром (связывает S, расщепляет связи + связан с активацией и

ингнбированием).

2. не считая активного каталитического Это и есть уравнение Михаэлиса-Ментен. центра имеется аллостерический центр.

По взаимодействию с кофакторами:

1. ковалентная связь с кофактором - простетическая группа

2. нековалентное связывание - отделяется при гидролизе.

Свойства:

1. ускоряют протекание реакций

2. являются специфическими (мало-, относительно, полностью)

3. регулируемые

При присоединении субстрата к ферменту, его связи перебегают в напряжённое состояние, что понижает энергию активации.

Причины действующие на активность:

t - идет как ферментативный Это и есть уравнение Михаэлиса-Ментен. процесс, так и денатурация белка. Q10 – 2

2. кислотность среды. Амилаза слюны - рН =7-7.5 , пепсин желудка ~2

3. концентрация S

На исходном участке графика [S] низкая→ реакция первого порядка.

На втором - переходная стадия → переходный порядок реакции. На 3-ем участке (плато) → перенасыщение S→0 порядок реакции.

Кат. акт ферм — это способность фермента превращать огромное количество Это и есть уравнение Михаэлиса-Ментен. молекул субстрата, в то время как сам он к концу реакции остается постоянным. Ферменты различаются по собственной каталитической возможности. К примеру, 1 моль трипсина производит 102 циклов за секунду, глюкозоксидаза - 17x103 циклов за секунду и т.д. Это именуется “числом оборотов фермента”. Число оборотов варьирует от 1 до 106 зависимо от природы фермента. Каталитическую активность ферментов Это и есть уравнение Михаэлиса-Ментен. выражают в единицах активности.

Интернациональная ед акт (E) — это количество фермента, которое катализирует перевоплощение 1 мкмоля субстрата в 1 минутку в хороших критериях.

Ед акт в системе СИ (катал) — соответствует количеству фермента, которое катализирует перевоплощение 1 моля субстрата в 1 секунду.

Соотношение меж единицами активности: 1 E = 16,67 нанокатал; В медицине активность Это и есть уравнение Михаэлиса-Ментен. ферментов выражают в большинстве случаев в единицах активности на 1 л био воды. Удельная активность фермента — это активность, выраженная в единицах активности на 1 мг (либо 1 г) белка либо 1 мг (1 г) продукта фермента. Употребляется в биохимической практике.

45 Осн положен теор ферм кинетики и общ теор действ фер-та

Подготовительные опыты по исследованию кинетики Это и есть уравнение Михаэлиса-Ментен. ферментативных реакций проявили, что быстроту реакции E + S ---> E + P, вопреки теоретическим ожиданиям, не находится в зависимости от концентрации фермента и субстрата так, как в случае обыкновенной реакции второго порядка. Самая ранешняя попытка математически обрисовать ферментативные реакции была предпринята Дюкло в 1898 г. Браун (1902) и независимо от него Анри Это и есть уравнение Михаэлиса-Ментен. (1903) в первый раз выдвинули догадку об образовании в процессе реакции фермент-субстратного комплекса. Это предположение основывалось на 3-х экспериментальных фактах:

1. папаин создавал нерастворимое соединение с фибрином

2. субстрат инвертазы - сахароза могла защищать фермент от термический денатурации

3. было показано, что ферменты являются стереохимически специфичными катализаторами

Х-КА Деяния ФЕРМ:

1. специфика действия-способность ускорять протекание 1 либо нескольких Это и есть уравнение Михаэлиса-Ментен. реакций (амилазная реакция расщепляет крахмал до глюкозы)

а. абсолютная- определенный субстрат;

б. относительная- ферменты, которые катализируют ращепление определенного типа связи. (пепсин)

2. ускорение протекания ферментативн. Реакций- каталитичность. Ферменты действуют в мыгких критериях (норм давление, pH, температура): гидролиз крахмала

Амилаза = 37 градусов, pH7, скорость выше, чем при неорган.катализе.

2. регулируемость – есть причины Это и есть уравнение Михаэлиса-Ментен. под воздействием которых скорость может возрастет либо уменшаться

В 1913 году Михаэлис и Ментен выпустили свою теорию общего механизма ферментативных реакций. Их уравнение стало базовым принципом всех кинетических исследовательских работ ферментов вот уже практически целый век.

т.е. фермент Е вступает во взаимодействие с субстратом S с образованием промежного комплекса ES, который Это и есть уравнение Михаэлиса-Ментен. дальше распадается на свободный фермент и продукт реакции Р. Математическая обработка на базе закона действующих масс отдала возможность вывести уравнение, нареченное в честь создателей уравнением Михаэлиса–Ментен, выражающее количественное соотношение меж концентрацией субстрата и скоростью ферментативной реакции:

где v – наблюдаемая быстроту реакции при данной концентрации субстрата [S]; KS– константа Это и есть уравнение Михаэлиса-Ментен. диссоциации фермент-субстратного комплекса, моль/л; Vmax– наибольшая быстроту реакции при полном насыщении фермента субстратом.

Основной механизм деяния ферментов-они понижают Е активации за счет образования фермент-субстрат копмлекса.

Катализ приводит к ускорению заслуги равновесия за счет понижения энергии активации (Еа), нередко ступенчато.

Три стадии процесса:

1) E + S Это и есть уравнение Михаэлиса-Ментен. ----- ES (K = k1/k-1) (Стремительная)

2) ES ----- EP (k2)(неспешная)

3) EP ---- E + P

Таким макаром, в момент равновесия скорости образования и исчезновения энзимсубстратного комплекса (ES) равны:

E + S ---- ES ----- EP --- E + P


etiologiya-mezangiokapillyarnogo-glomerulonefrita.html
etiologiya-patogenez-diagnostika-lechenie-saharnogo-diabeta-1-tipa-izsd.html
etiologiya-patogenez-klassifikaciya-klinika-i-diagnostika-odontogennoj-ostroj-infekcii-referat.html